Изучение некоторых биохимических показателей ротовой жидкости у пациентов, пользующихся съемными и несъемными ортодонтическими аппаратами

Актуальным направлением научных исследований в области стоматологии является объективизация состояния твердых и мягких тканей полости рта с использованием методов, которые могут быть применены в клинической практике для диагностики, прогнозирования и контроля эффективности лечения (Веремеенко К.Н. и соавт., 1976; Вавилова Т.П. и соавт., 1989; Цепов Л.М. и соавт., 1997; Fox Р.С., 1993). Смешанная слюна представляет собой среду, в которой на протяжении всей жизни находятся органы полости рта и которая, естественно, является важнейшим фактором поддержания гомеостаза в ней (Леонтьев В.К., Сунцов В.Г., 1974; Sreenby L.M. et al., 1992; Levine M.J., 1993 и др.). Оценка состояния зубочелюстной системы у пациентов, нуждающихся в ортодонтиче- ском лечении и находящихся на лечении, невозможна без исследования метаболических показателей, характеризующих функцию слюнных желёз и активности присутствующей в полости рта микрофлоры. Белковый состав смешанной слюны формируется за счет белков, поступающих с секретом больших и малых слюнных желез, лейкоцитов, микроорганизмов, клеток слущенного эпителия. В смешанной слюне определяется свыше 50 различных ферментов (Бара- баш Р.Д. и соавт., 1976).

Слюнная а-амилаза (КФ 3.2.1.1) расщепляет 1—4 гликозидные связи в полисахаридах, содержащих 3 и более остатков a-D-глюкозы. С помощью одномерного и двухмерного электрофореза, различ-ных способов обработки белков слюны показано, что а -амилаза является комплексным белком с едиными биохимическими свойствами. Считается, что слюнная а-амилаза выполняет 3 основные функции (Scannapieco F.A., Torres G., Levine M.J, 1993). По-мимо энзиматического расщепления пищевых угле-водов, она способна связываться с определенными группами стрептококков, что может привести к их расщеплению и перевариванию. Известно также, что а-амилаза найдена в приобретенной пелликуле зуба, где она участвует в адгезии бактерий. По мнению авторов, а-амилаза выполняет стартовую роль в гидролизе углеводов, а это, в свою очередь, может привести к увеличению молочной кислоты в зубном на-лете, с последующей деминерализацией эмали и раз-витию патологии в пародонте.

Из оральных бактерий слюнная а-амилаза специфически связывается со Streptococcus gordonii. В целом, эти результаты подтверждают, что человеческая а-амилаза может иметь многочисленные участки для связывания бактерий и энзиматической активности. Активность фермента очень вариабельна у детей и меняется в группах от 6 мес. до 2-3 лет (Scannapieco F.A. et al., 1990). Основное количество а-амилазы выделяется с секретом паротидной железы, где концентрация ее составляет 648-803 мкг/ мл (Hatton M.N., Levine M.J., Margarone J.E., Aquirre A., 1989). По данным этих авторов, активность паротидной а-амилазы не зависит от возраста взрослых людей. На активность а-амилазы также влияют время суток, чистка зубов, время приема пищи и характер принимаемой пищи (Леонтьев В.К., Сунцов В.Г., 1974; Frochlich D.A., Pangborn R.M., 1986; Jenzamo J.W. et al, 1987). Здоровье зубов и мягких тканей полости рта существенно зависит от стабильности кислотно-основного состояния. Из числа известных показателей кислотно-основного равновесия водородный выделяется своей информативностью, универсальностью и простотой определения.

Материал и методы. У 120 пациентов от 8 до 25 лет с различной ортодонтической техникой исследовали слюну. Для анализа использовали смешанную слюну (СС). Слюну получали в целях унификации в утренние часы натощак, без стимуляции, путем сплёвывания в центрифужную пробирку в течение 10 минут (Navazesh M, 1993). В свежесобранной слюне определяли рН. Полученную слюну подвергали центрифугированию при 3000 об./мин. в течение 15 минут. Для исследования использовали надосадочную жидкость. Анализ проводили на биохимическом анализаторе “Cobas” фирмы ROSH и определяли активность а-амилазы. Активность ферментов определяли в МЕ/л.

Для проведения данного исследования нами были выделены 4 группы пациентов. В первую группу были выделены пациенты с современной несъем-ной ортодонтической техникой (СНОТ), у которых проводились лечебно- профилактические мероприятия с использованием препарата “Anginovag”. Во вто-рой группе пациенты с СНОТ использовали лечебнопрофилактические мероприятия с применением зубной пасты “Лакалют”. Третью группу составили пациенты с современной съемной ортодонтической техникой (ССОТ), которым применялись традиционные лечебно-профилактические мероприятия, с применением различных зубных паст. Четвертая группа являлась контрольной, в которой специальных лечебно-профилактических мероприятий не проводилось. Исследование проводилось у пациентов до начала лечения, в процессе лечения и после окончания лечения.

Результаты исследования. У 120 пациентов, нуждающихся в ортодонтическом лечении, при первичном осмотре, с помощью лакмусового индикатора экспресс-методом определяли рН смешанной слюны, собранной в утренние часы натощак. Анализ полученных данных показал, что рН смешанной слюны колебался от 5.01 до 6.9, составляя в среднем 6,27±0,08. У пациентов первой группы рН смешанной слюны составлял 6,08±0,08; во второй группе составлял 6,28±0,08; в третьей группе - 6,5±0,05; в четвертой группе значение рН составило 6.2± 0.1. На основании данных, указанных в таблице 1, следует, что в процессе лечения показатели рН в первой и второй групах увеличились, в третьей и четвертой группах произошло снижение показателей рН, однако после окончания соответствующего лечения показатели рН в первой и второй группах повысились в пределах от 0.2 до 0.48, а показатели в третьей группе достигли исходного состояния. Показатель рН четвертой группы остался пониженным.

Таблица 1.

Изменение показателя рН у ортодонтических пациентов

Примечание: *P‹ 0.001, разница сравниваемых средних статистически достоверна, более 99.5% (t ›3).

Таким образом, при применении съемных ортодонтических конструкций показатели рН смешанной слюны существенно не изменялись, тогда как при несъемных ортодонтических конструкциях происходило повышение показателей рН в процессе и по окончании лечения (диаграмма 1).

Диаграмма 1.

Изменение показателя рН у ортодонтических пациентов

В надосадочной жидкости (супернатанте) смешанной слюны, полученной натощак в утренние часы, определялась активность а-амилазы. Исследование секреторного фермента а-амилазы показало, что активность этого фермента до начала лечения у разных пациентов различна и колебалась от 7.3х10³ до 25.1х10³МЕ, что составило в среднем (17.1±2.6) х10³МЕ. Исследование слюны показало, что после фиксации ортодонтических аппаратов, состоящих из ортодонтических. колец, дуг, металлических брекетов, эластических и металлических лигатур, активность а-амилазы в смешанной слюне увеличилась в 2,5раза и составила от (16,78±1.3)х10³ до (72,9±9,1) х10³, в зависимости от группы. Данное повышение а-амилазы было достоверным (р‹ 0,005) (полученные данные представлены в таблице 2). По окончании лечения активность а-амилазы достоверно снизилась ((р‹0,005)и практически не отличалась от исходных значений.

Таблица 2.

Изменение активности α-амилазы у ортодонтических пациентов

*P‹0.005 Разница сравниваемых средних статистически достоверна более 95.5% (t≥2).

**P‹0.001 Разница сравниваемых средних статистически достоверна более 99.5% (t≥3).

Таким образом, использование в лечении современной ортодонтической техники сказывается на метаболических процессах, протекающих в полости рта, о чём свидетельствует достоверное повышение активности а-амилазы. После снятия аппаратов активность а-амилазы практически приближается к исходному уровню, определяемому до начала ортодонтического вмешательства (диаграмма 2).

Диаграмма 2.

Изменение активности α-амилазы у ортодонтических пациентов

Предпринятое в настоящей работе исследование состояния тканей полости рта и показателей смешан-ной слюны у пациентов, пользующихся современной ортодонтической техникой, позволило выявить новые аспекты, проясняющие механизм физиологиче-ского существования введенного в полость рта инородного аппарата и присутствующих в ней твердых и мягких тканей, слюнных желез и микрофлоры.

В заключение следует подчеркнуть, что пользо-вание современной ортодонтической техникой может оказывать действие как на эмаль зубов, так и на мягкие ткани пародонта и оказывает влияние на активность ряда ферментов слюны, причем это влияние на разные ферменты различно. Определение активности а-амилазы, можно использовать наряду с другими исследованиями у ортодонтических пациентов при клиническом обследовании больных. 

Список литературы 

1. Барабаш Р. Д., Левицкий А.П., Варава Г.Н., Коновец.В.М. Активность ферментов смешанной слюны человека при пародонтозе. Стоматология.1976. №4. с.22-27.
2. Вавилова Т.П., Петрович Ю. А., Ларионова Н.И. Ингибиторы трипсиноподобных протеиназ слюны. Вопросы медицинской химии.1989. №2, с.74-77.
3. Веремеенко К.Н., Хоменко Л.А., Кизим А.И. Ферменты слюны и их исследование в клинике. Лабораторное дело,1976.К7. с.393- 397.
4. Леонтьев В.К., Сунцов В.Г. Влияние суточных ритмов на амилолитическую и фосфатазную активность смешанной слюны в здоровой полости рта. Вопр. паро- донтологии.1974. №115. с.63-66.
5. Леонтьев В.К., Сунцов В.Г. Изучение слюны в стоматологии (методические рекомендации). Омск. 1974.16с.
6. Цепов Л.М., Морозов В.Г., Николаев А.И., Петрова Б.В., Левченкова Н.С. Новые способы оценки со-стояния организма и пародонтального статуса у больных с патологией пародонта. Пародонтология, С.- Петербург.1997. №2(4). с.З-б.
7. Fox Ph.C. Salivary monitoring in Oral Diseases//Saliva as a diagnostic Fluid New York. 1993.p.234-237.
8. Frochlich D.A., Pangborn R. M. Induction of human- parotid salivary Alpha-amylase secretion by oral-stimula- tion. Chem.Senses. 1986. vol.1 l. №4. p.602-602.
9. Jenzano J.W., Brown C.K., Mauriello S.M. Temporal variations of glandular Kallikrein protein and amylase in mixed human saliva. Arch.Oral Biol. 1987. vol.32. №10. p.757-769.
10. Hatton M.N., Levine M.J., Margarone J.E., Aquirre A. Lu-brication of selected salivary molecules and artificial salivas. J.Disphagia, N.-Y., 1989, Vol.4, n.2, June, p.95-100
11. Levine MJ. Salivary macromolecules: A Structure / Function synopsis.//Saliva as a diagnostic fluid. New York.1993.p.11 -16.
12. Navazesh M. Methods for collecting saliva. Saliva as a diagnostic fluid. New York.1993.p.72-77.
13. Scannapieco F.A., Torres G., Levine M.J. Salivary alpha- amylase: role in dental plaque and caries formation. Crit Rev, Oral. Biol. Med.1993. vol. 4(3-4). p.301-307.
14. Scannapieco F.A., Bhandary K., Ramasublu N., Levine M.J. Structural relationship between the enzymatic and Streptococcal binding sites of human Salivary alpha-am- ylase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. vol.173. №3. p.l 109-1115.
15. Sreenby L.M. et al. Слюна, ее значение для сохранения здоровья и роль при заболеваниях. Int. Dental.J. 1992. vol.42.p.291~ 304 (перевод с английского). 

Вопросы, ответы, комментарии